לרוב החלבונים בגופנו – המיוצרים משרשרת של חומצות אמינו – יש מבנה תלת-ממדי שמאפשר להם לתפקד וכך להיות שותפים כמעט לכל תהליכי החיים: למשל, התחלקות התאים בגוף, תחזוקתם (ניקוי פסולת והפקת אנרגיה), בניית השלד שלהם, וזיהוי פולשים והשמדתם. קיימות מחלות רבות שנגרמות מתקלות בקיפול שרשרת חומצות האמינו למבנה תלת-ממדי, כגון אנמיה חרמשית, סיסטיק פיברוזיס ומחלות נוירולוגיות כמו אלצהיימר. התקלות בקיפול, שנובעות בדרך כלל מפגם גנטי (מוטציה), מביאות לכך שהחלבון לא יכול לבצע את תפקידו ולעתים אף מצטבר ופוגע בתפקודם של חלבונים אחרים. אחת השאלות המרכזיות בתחום הביולוגיה המבנית היא כיצד פועל מנגנון הקיפול. ההנחה המקובלת הייתה שחלבונים יכולים להתקפל למבנה שלהם עצמאית, ללא צורך בחלבונים נוספים. אך במשך הזמן הסתבר שיש קבוצה קטנה של חלבונים שלא מסוגלים לכך ונזקקים לחלבוני עזר (Chaperons). מטרת מחקרנו הייתה לשאול מה מייחד את קבוצת החלבונים הזאת ביחס לשאר החלבונים. שכן, הבנה טובה יותר של מנגנון קיפול החלבונים עשויה לסייע בפיתוח תרופות למחלות שבהן הוא משתבש. חקרנו את הנושא במערכות חיידקיות (כיוון שהדבר קל יותר מבחינה טכנית). התמקדנו ב-GFP – חלבון פלואורסצנטי שפולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול ובאולטרה סגול. משום שהוא זוהר קל לבדוק אם הוא מתקפל כהלכה. בשיטות של הנדסה גנטית הצלחנו לגרום לחיידק המעי אי-קולי לייצר אותו (כאשר הוא מיוצר בחיידק הוא אינו מתקפל ללא חלבוני עזר). לאחר מכן, בשיטות ביולוגיה מולקולרית, ערכנו בחלבון וריאציות גנטיות – החלפות של שתיים-שלוש חומצות אמינו מתוך מאות שמרכיבות אותו – והצלחנו לקבל חלבונים מוטנטים שחלקם הצליחו להתקפל עצמאית וחלקם לא. באמצעות שיטות חישוביות, מצאנו כי אותם אלו שהצליחו להתקפל עצמאית בעקבות הווריאציות הגנטיות הכילו במקור חומצות אמינו ש"מתוסכלות" ממיקומן במבנה החלבון (למשל כאלו שאופיין הכימי מתאים יותר להיות על מעטפת החלבון אבל הן נמצאות בליבתו). כלומר, בסופו של דבר, החלפנו את החומצות המתוסכלות בחומצות שמתאימות טוב יותר למיקומן במבנה החלבון וכך אפשרנו לחלבון להתקפל עצמאית. מדובר במחקר בסיסי שמטרתו כאמור להבין טוב יותר את תהליך קיפול החלבונים הקריטי, שפגמים בו עלולים לגרום למגוון מחלות. מצאנו שהוא עלול להיקלע לקשיים כאשר חומצות אמינו, אפילו מעטות, נמצאות בסביבה שאינה מתאימה להן.